Übersetzung für 'Proteolyse' von Deutsch nach Slowakisch

Proteolyse {f}

proteolýza {f}biochém.

• Einige, etwa in der Morphogenese oder Apoptose wichtige, Signalwege beruhen auf Proteolyse. Hierbei spaltet ein Signalprotein ein anderes und führt so zu einer Aktivierung.
• Die HDAC4 kann ihrerseits durch Phosphorylierung, Sumoylierung, Carbonylierung, Ubiquitinierung und Proteolyse modifiziert werden.
• Außerdem liegt der prozentuale Anteil der Proteine bei 20 bis 30 %. Dadurch soll Proteolyse und Muskelabbau, welches den Jo-Jo-Effekt fördert, vermieden werden.
• Beim Abbau dieser Carboxylasen durch Proteolyse bleibt Biocytin übrig. Die Spaltung des Biocytins in freies Biotin und Lysin wird von dem Enzym Biotinidase katalysiert.
• Da die Fibrillen gegenüber den Abwehrmechanismen (Phagozytose und Proteolyse) resistent sind, können sie nicht mehr entfernt werden.

• Aspartatproteasen (auch Carboxylproteasen oder Aspartylproteasen) sind Enzyme, die die Peptidbindungen eines Proteins (Eiweiß) spalten können (Proteolyse).
• Ein zweiter Aktivierungsmechanismus beruht auf der gezielten Proteolyse der autoinhibitorischen Domäne durch Calpain. Hierdurch wird Calcineurin konstitutiv aktiviert.
• Faktor Va wird durch das aktivierte Protein C durch Proteolyse abgebaut und damit wirkungslos gemacht. Dies ist einer der wichtigsten natürlichen Hemmungsmechanismen der Blutgerinnung.
• Eine erste grobe Einteilung der Metalloproteasen kann nach Art der Proteolyse geschehen, in Metalloendopeptidasen (Metalloproteinasen) und Metalloexopeptidasen (Metallopeptidasen im engeren/neueren Sinn).
• Werden zur Proteolyse andere Enzyme verwendet, erhält man andere Peptid-Fragmente.

• Proteine können durch Proteolyse, Phosphorylierung, Glykosylierung und viele weitere Reaktionen prozessiert werden.
• Als Proteolyse (von griechisch "lysis", „Lösung, Auflösung“) bezeichnet man die enzymatische Hydrolyse von Proteinen durch Peptidasen, also den Abbau von Proteinen.
• Spezifischere "N"-terminale Modifikationen sind beispielsweise das Abspalten von Teilen durch Proteolyse oder das nachträgliche Anhängen von Aminosäuren, wie bei der Arginylierung.
• Im Gegensatz zu Apoenzymen werden sie durch Proteasen (Proteolyse) oder das Enzym selbst (Autoproteolyse) in die aktive Form überführt.
• Nach der Translation durchläuft es verschiedene posttranslationale Modifikationen wie eine Proteolyse des Signalpeptids (Position 1-18), eine Proteolyse hinter zwei basischen Aminosäuren an der Position 24, Methylierungen und Phosphorylierungen.

• Die durch hydrolytische Spaltung der Proteinketten (Proteolyse) entstehenden Teilstücke sind ein Gemisch aus Peptiden und Aminosäuren; sind diese unter katalytischer Wirkung von Pepsin entstanden, nennt man sie Pepton, im Falle von Trypsin "Trypton".